domingo, 18 de maio de 2014

Fermentação e atividade enzimática

Biotecnologia: qualquer aplicação tecnológica que utiliza organismos vivos ou sistemas biológicos para produzir ou alterar substâncias com proveito para o Homem.
Pretende optimizar as condições de produção e conservação dos alimentos, criando condições ácidas
que impedem a degradação dos alimentos por outros organismos.

Metabolismo microbiano

Fermentação - processo anaeróbio em que ocorre a produção de ATP a partir de compostos orgânicos, numa série de reações de oxidação redução que não envolvem uma cadeia transportadora de electrões.
Fermentação alcoólica - degradação do piruvato, obtendo-se o etanol e o CO2 como produtos finais (vinho, cerveja e pão).
Fermentação lática - formação de ácido lático como produto de excreção da degradação do piruvato (iogurte).
Fermentação acética - é posterior à formação de etanol, que é depois degradado em ácido acético (oxidação do etanol a ácido acético) (vinagre).




Importância dos microrganismos na produção de muitos alimentos  
Aumentam a acidez e provocam a coagulação do leito. Na produção de alimentos como o pão.


Enzimas - biocatalisadores
Energia de ativação - aumenta a vibração dos reagentes incrementando as colisões entre si, facilitando a ocorrência da reação.
As enzimas aumentam a taxa de transformação dos reagentes em produtos. Permitem que o processo produtivo seja mais rápido e eficiente. Também diminui a energia de ativação, facilitando a reação entre os reagentes. Não afetam a energia que é libertada na reação mantendo o equilíbrio químico e a variação da energia de uma reação.
Não se consomem durante a atividade, podendo ser novamente utilizadas, facilitam a transformação dos substratos em produtos e formam um complexo com os substratos, que deixa de existir no final, quando a concentração de substratos é reduzida.

Complexo enzima-substrato - associação temporária entre a enzima e o substrato durante a ocorrência da reação, que permite aumentar a instabilidade dos reagentes e diminuir a energia de ativação.




Modelo chave-fechadura - o centro ativo da enzima é uma etrutura rígida.
Modelo do encaixe induzido - substrato induz a mudança da configuração da enzima, aumentando a sua atividade catalítica.
Especificidade - as enzimas são específicas para os subtratos, podendo interagir apenas com um substrato (absoluta) ou com substratos semelhantes (relativa).


Controlo e regulação da atividade enzimática
A velocidade da reação é afetada pela concentração da enzima e do substrato. Se a concentração da enzima aumentar, a velocidade aumentará de forma proporcional. Em excesso de substrato, todos os centros ativos ficam ocupados e a velocidade da reação estabilizará.

"Na produção de alimentos por processos fermentativos é necessário ter em conta o pH e a temperatura a que a reação ocorre".
Como a temperatura e o pH influenciam a atividade enzimática durante a produção de alimentos por processos fermentativos é necessário ter em conta a temperatura e o pH ótimos, os microrganismos e a suas enzimas garantindo uma eficiência elevada na produção de alimentos.

- O aumento da temperatura provoca a desnaturação das proteínas.
- Algumas enzimas precisam de cofatores, (componente não proteico, apenas na sua presença a enzima se torna ativa) para se tornarem ativas.
-Composto orgânico - coenzima, que ligada a uma apoenzima forma uma holoenzima.
Apoenzima - proteína cataliticamente inativa que, para se tornar funcinal, necessita de um outro composto (cofator).
Holoenzima - enzima constituída por uma proteína (apoenzima) e um cofator.



A célula é capaz de regular a atividade enzimática através de mecanismos de indução (facilitam a ligação do substrato ao centro ativo) e da inibição. Esta pode ser irreversível (quando há ligação permanente de compostos ao centro ativo, ficando a enzima impedida de interagir com o substrato) e reversível.

Reversível, pode ocorrer através de:
Inibição competitiva: o inibidor é estruturalmente semelhante ao substrato, podendo ligar-se ao centro ativo. Desta forma, há impedimento na ligação do substrato ao centro ativo;
Inibição não competitiva: o inibidor liga-se a uma zona diferente do centro ativo. Este tipo de inibição é um exemplo de alosteria.

A sensibilidade das enzimas alostéricas à concentração de diversos compostos é fundamental na regulação das vias metabólicas. A enzima que se encontra no início da via metabólica pode ser sensível à concentração de um dos produtos finais. Quando estes estão em elevadas concentrações ligam-se à região alostérica da enzima e provocam alterações conformacionais inibindo-a. A via metabólica é interrompida e deixam de ser produzidos produtos finais, reduzindo a sua concentração. Quando os produtos finais são consumidos, as moléculas que se encontravam ligadas à enzima libertam-se e esta adquires novamente a propriedade catalítica. Estes mecanismo são essenciais para a célula não produzir compostos em excesso e desnecessários, com elevados gastos energéticos.

Aplicações dos reguladores enzimáticos:
-Tratamento de infeções, inibindo irreversivelmente as enzimas dos agentes patogénicos (ex: penicilina, antibióticos)
-Indústria alimentar, visando inibir as enzimas dos organismos decompositores, reduzindo o seu crescimento.


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